Solubilidade e desnaturação de proteínas verd

INSTITUTO SUPERIOR DE TEOLOGIA APLICADA – INTA CURSO DE FARMÁCIA BIOQUÍMICASOLUBILIDADE DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Crisliane Amorim Amanda Aguiar Eloi E Vasconcelos Francisco Hugo Anne Kássia 3 Materiais e Métodos..................................6 2 ............................................5 Conclusão......... 3 Objetivos..............................4 Resultados e Discursão...................................................SUMÁRIO Introdução...................................................................... o que torna-se melhor para o consumo. OBJETIVO  Compreender a solubilização das proteínas com observando suas propriedades. Por exemplo. a desnaturação de proteínas pelo fornecimento de calor é útil. estabilidade e solubilidade. as proteínas desnaturadas tornam-se insolúveis e se solidificam. quando cozinhamos um ovo.INTRODUÇÃO A desnaturação de proteínas não tem grande influência na utilidade nutricional dos alimentos. pois facilita a digestão dos alimentos. ou seja. Aplicar o teste do biureto numa amostra de clara e outra de gema Identificar os fatores que podem alterar a solubilidade da proteína. cor.   MATERIAIS E MÉTODOS • Béquer 100ml • 4 tubos de ensaio • Bastão de vidro • Bico de Busen • Tela de amianto • Conta gotas • 1 pipeta de 5ml 3 . mas tem grande efeito em outras propriedades como sabor. separando-se da água. 6. Ao final de cada passo seguir. Adicionar álcool etílico (1 a 3 ml) a cada um dos tubos. 7.Agitar com bastão deixar em repouso por alguns minutos.1N • Solução saturada de sulfato de amônia • Solução de biureto Procedimento 1. 4 . 2. Transferir com a pipeta 2ml da solução de caseína 1% para o tubo de ensaio 1.2 e 5 ml • Solução de caseína 1% • Solução de ovoalbumina 1% • Ovo de galinha • Álcool etílico absoluto • Cloreto de sódio 0. observar e anotar os resultados.Observar e anotar o resultado. 4.• Pipeta de 1. adicionar soluções de cloreto de sódio gota a gota. Transferir com a pipeta 2ml da solução de ovoalbumina 1% no tubo de ensaio 2. Pipetar do béquer 2 ml da solução da clara do ovo diluída em um tubo de ensaio. Aquecer os tubos 1 e 2 em banho Maria fervente. 9. 8.Adicionar aproximadamente 200ml de água destilada. Adicionar 4 a 5 ml de água destilada. Colocar uma clara de ovo em um béquer. 3. No béquer da clara do ovo. 5. esse aumento significativo deve-se principalmente as quebras das ligações que promovem a estrutura terciária ou quaternária da proteína e o mantimento dessa temperatura ou o consequênte aumento tende a continuar as quebras. esse evento de insolubilização de proteínas é denominado "salting-out" (CISTERNAS. a clara apresentou uma cor violeta indicando a grande presença de proteínas na amostra. A caseína e a ovoalbumina quando permaneceram no banho-maria com água em alta temperatura. observe e note o resultado. as moléculas que soltavam a parte polar das proteínas agora passa a solvatar os íons por que apresentam maiores cargas assim as moléculas com pouca solvatação tendem a precipitar-se pela união mais considerável entre proteína-proteína. O teste de biureto realizado com uma amostra de clara de ovo e uma amostra de gema. ambas apresentaram um maior grau de solubilidade em relação a mesma solução antes da fervura. o contrário aconteceu com a gema. estra apresentou uma coloração característica do reagente de biureto. em segui coloque 1 ml de biureto em cada tubo .10.Adicione 1 ml de clara de ovo em um tubo de ensaio e 1ml da gema do ovo em outro tubo de ensaio. 5 . 2001). com o acréscimo de uma solução com concentração de 1N de NaCl observou-se a precipitação acelerada das proteínas. RESULTADOS E DISCUSSÃO A clara do ovo não apresenta uma solubilidade significativa em água em temperatuda ambiente. isto deve-se pela diferença de eletronegatividade. A adição de álcool etílico as proteínas desnaturadas auxilia no aumento da dissolução da proteína também a diminuição da concentração da proteína facilita sua solubilidade da mesma. CONCLUSÃO Concluímos que as proteínas são moléculas estruturalmente ordenadas e qualquer alteração nessa conformação leva à desnaturação. 2001. radiações ultravioleta. Departamento de química. 06/09/2011.qmc. 2. 276p. luz ou ação mecânica.html> . quando se adiciona um ácido ao leite são exemplos de desnaturação.. Fundamentos de bioquímica experimental. As transformações que ocorrem numa proteína quando um ovo é cozido ou se batem as claras ou. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS CISTERNAS. ed. adição de ácidos ou bases. J. Disponível Acesso em: em: < http://www.R. São Paulo: Atheneu. O mundo das proteínas. 6 . MONTE. VARGA. UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA CATARINA.. O.br/qmcweb/artigos/proteinas.ufsc. As principais causas são: calor. ainda. J.