PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINASEl término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las propiedades funcionales influye en las características sensoriales y propiedades físicas de los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparación y consumo. Cuadro Nº01. Propiedades Funcionales de las proteinas que influyen en diferentes sistemas alimenticios Propiedad Funcional Alimento Solubilidad, viscosidad Bebidas Viscosidad, Capacidad de absorción de agua, emulsificación Cremas, sopas, salsas Formación de masa Pastas alimenticias Formación de espuma, emulsificación Panes, bizcochos Gelificación, formación de espumas Postres lácteos, merengues Emulsificación Mayonesa, mantequilla Las propiedades funcionales de la proteínas son: - Hidratación - Solubilidad - Viscosidad - Formación de geles - Formación de espumas - Propiedades emulsificantes y emulsionantes - Texturización - Formación de masa 1. Hidratación Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorción. Las propiedades de hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con factores intrínsecos de la propia molécula, es decir, con su composición aminoacídica y su conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos. Así, si hay una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente, puentes de hidrógeno con el agua. Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración de proteínas, el pH y la temperatura. La concentración de proteínas está directamente relacionada con la cantidad total de agua que pueden absorber. Química de los alimentos Ing. Elena Chau L un 10% con respecto a la proteína nativa. esto se debe a que las proteínas. durante el calentamiento hay una desnaturalización seguida de una agregación. las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipéptidos. En los sistemas cuya concentración es menor de 1M las proteinas incrementan su solubilidad mediante la llamada “solubilización por salado”. por ser macromoléculas ionizables. la primera propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. disperso y con una estructura homogénea. se puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y proteína-disolvente. todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas. sopas deshidratadas.6 Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7. Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las proteínas mediante interacciones electrostáticas. Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas. lo que conduce a un sistema coloidal. se reduce la disponibilidad de grupos polares para fijar agua. por ello. con frecuencia. etc. con otras de su misma especie. esto hace que. Solubilidad La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a fuerzas centrífugas moderadas. La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y completa de las moléculas proteicas. se ven alterados por las interacciones electrostáticas que establecen consigo mismas y con el medio que las rodea. purés. sino también de las cargas eléctricas de sus cationes y aniones. Efecto de las sales Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas globulares. La capacidad de fijar agua por las proteínas va disminuyendo a medida que aumenta la temperatura debido a la ruptura de los lábiles puentes de hidrógeno. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con el disolvente (puentes de hidrógeno. La máxima capacidad de ligar agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10 debido a la ionización de los grupos suIfhidrilo. Elena Chau L . Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son: a. en consecuencia. y su efecto no sólo depende de su concentración. Química de los alimentos Ing. bebidas. se considera que este mecanismo de solubilización se debe a que los cationes como aniones reaccionan con los grupos ionizables. aproximadamente. lo que lleva consigo una reducción de la superficie proteica expuesta al agua y. Además.La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas. dipolo-dipolo e interacciones iónicas). en función de la fuerza iónica. Prolaminas: solubles en etanol al 70%. La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es. y la capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. También es interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de extracción y purificación de proteínas. Esta reducción es de. Las - proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad: Albúminas: solubles en agua a pH 6. del polímero y evitan que este se asocie. 2. que a su vez depende de las características propias de cada proteína (masa. dichas fuerzas son mínimas. volumen. los polímeros tienden a la desnaturalización y. esto se debe. Viscosidad La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse en un plano. y van desde una desnaturalización reversible hasta la insolubilización total. cargas eléctricas. En el pl. estructura. la solubilidad de las proteínas globulares está muy influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y aumenta al alejarse de él. la pérdida de viscosidad de los fluidos proteicos está siempre determinada por la disminución del diámetro aparente de las moléculas. Dependiendo del pH del sistema. los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua que rodea a la proteína. Un gran número de estos compuestos. con la consecuente insolubilización final. obligándola a interactuar mas estrechamente con una de su clase. etanol. las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo de temperatura de 10 a 45°C. a la precipitación. aumenta con la concentración del polipéptido. a que en estas condiciones. Por tanto. La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro aparente de las moléculas dispersas. de las interacciones proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las interacciones proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). incluyendo las enzimas. c. y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C. es una función de la red u ordenamiento tridimensional de las moléculas y. los disolventes con una constante dieléctrica menor que la del agua (Metanol. con lo cual se favorecen las interacciones proteína-proteína que inducen a la agregación. cuando las concentraciones salinas son mas concentradas (>1M) se presenta el efecto contrario. Efecto de la Temperatura En términos generales. en ocasiones. d. ya que los polipéptidos precipitan. por tanto. Efecto del pH Debido a su naturaleza anfótera. Elena Chau L . Efecto de los disolventes La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la estabilidad y la solubilidad de estos polímeros. etc. 3. “Insolubilización por salado”.Por otro lado. estos polímeros pueden actuar como cationes y como aniones. benceno) hacen que los grupos R de las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y tiendan a la agregación y a la precipitación.). cuando se exceden estos límites. Química de los alimentos Ing. b. se vuelven inestables a > 50°C ya que en estas condiciones de movimiento térmico se rompen las uniones débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria. La fuerza de atracción entre dos moléculas puede incrementarse si se colocan en un disolvente con una constante dieléctrica baja. de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad. las consecuencias de esta acción pueden ser muy diversas. La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregación con respecto a la desnaturalización: . Elena Chau L . así como las fuerzas de atracción y repulsión están balanceadas. pastelería. Capacidad Emulsionante El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos sistemas Química de los alimentos Ing. por el contrario. etc. operaciones de mezcla.Si se forman rápidamente se obtienen geles desordenados. al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación. Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrógeno se rompen. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos. lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación. como ocurre con la concentración proteica. Un mayor conocimiento de ésta permitirá mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor como refrigeración. sopas. por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de derivados cárnicos. Si hay una concentración de proteínas muy elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco favorables. a partir de proteínas previamente desnaturalizadas. En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente. por ejemplo. La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada formando un retículo tridimensional. fermentadas y postres lácteos. poco elásticos. . la agregación se realiza lentamente. presentan buenas propiedades gelificantes a temperaturas de 70-80 ºC. Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son: a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en la textura de numerosos productos cárnicos. elástico. salsas. Se caracterizan por la falta de fluidez y por la deformabilidad elástica. los polipéptidos parcialmente desplegados se orientan más fácilmente antes de la agregación final y el resultado es un gel ordenado. cuando se acercan a su punto isoeléctrico se reduce la cantidad de agua retenida y con ello la viscosidad. d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes. leches.La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los alimentos líquidos como cremas. opacos y con la capacidad de retención de agua disminuida. atomización. transparente y estable a la sinéresis y exudación. 4. Formación de geles Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersión. asimismo. b) Las micelas de caseína. etc 5. yogures y requesón. se utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos. Así. influye en la textura de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros productos cocidos. c) Las proteínas de lactosuero.Si. etc. debido a que la cadena polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordenada. Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la gelificación. la nata batida. ya que en los de agua/aceite no actúan adecuadamente El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la fase acuosa. con el aire. mayonesa. Química de los alimentos Ing. ácidos grasos y sus ésteres y las proteinas. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la capacidad de promover la formación y estabilización de la emulsión. para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que las moléculas de proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión y se retengan allí para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad. formada por las llamadas laminillas Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada hidrofobicidad superficial. clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa. La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica y de su permeabilidad a los gases. queso fundido. donde uno constituye la fase dispersa o discontinua. gruesas. Por esta razón. donde las proteínas juegan un papel fundamental en la estabilización de estos sistemas. así como soportar esfuerzos mecánicos. Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles. de manera tal que se orienten adecuadamente cuando son absorbidas por la interfase. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en una fase continua líquida o semisólida. La firmeza está condicionada por la cantidad de moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse. glicerofosfolípidos (lecitinas). entre otros. íntimamente ligados. tales como: la leche. Entre estas sustancias se encuentran los monoglicéridos. Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante sobre todo para los sistemas aceite/agua. entre otros. Para evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores o emulsificadores. ya que disminuyen la tensión superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que componen la fase interna. 6. siendo los tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite (W/O).alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones. elásticas e impermeables al aire. Formación de Espumas Existen alimentos que son espumas como el merengue. Elena Chau L . La capacidad de formar espumas. alrededor de cada burbuja. La función de las proteinas es reducir la tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior. En la mayoría de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas moléculas contienen grupos polares y apolares. mantequilla. De esta forma se crea una monocapa que evita el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto en la interfase sería mínimo. cohesivas. solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula proteica y en este caso además debe formar películas fuertes. depende de la facilidad de establecer una película interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener aire. las panetelas. los helados. mientras que los iones Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos COO. No existe una regla general. con lo que aumentan sus aplicaciones en Tecnología Alimentaria. e. Presencia de sales: Incide en la solubilidad. más estable será la película. f. es donde manifiesta su máxima capacidad espumante. cuando la proteína está mayoritariamente en forma soluble. gelatina. por lo tanto. Por ello. dulces. que podrán participar en interacciones intermoleculares. c. Cuanto más intensas sean las uniones cruzadas. La texturización es. b. un proceso en el que las proteínas globulares se transforman en fibrilares.La desnaturalización de superficie libera por lo general cadenas laterales aminoacídicas adicionales. d. postres y cerveza. El proceso de texturización se produce por el despliege de las cadenas polipeptídicas de las proteínas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posterior estabilización de estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces intermoleculares. aunque no incide sobre la capacidad de formación de ellas. sino que está en dependencia del tipo de sal. viscosidad y estructura de las proteínas. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y estabilización de la espuma. Las proteínas actúan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de espumas. Azúcares: La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la viscosidad y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las laminillas. Presencia de lípidos: Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen las propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta manera impiden la adsorción de las proteínas. Texturización Puede decirse que las proteínas son las responsables de la estructura física de muchos alimentos.presentes en las proteínas. sin llegar a formar por sí mismos películas estables. por ejemplo en productos de panadería. 7. que debido a su hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de aire. La modificación de la estructura se puede lograr por diferentes vías. surimi). En términos generales se plantea que a pH diferentes del punto isoeléctrico. hemoglobina. Elena Chau L . Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formación de la espuma se encuentran: a. Las proteínas alimenticias que presentan buenas propiedades espumantes son: la clara de huevo. Aquí se indicarán las dos más importantes: Química de los alimentos Ing. El NaCl reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad. El producto final presenta una buena capacidad de retención de agua que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos térmicos. Concentración proteica: Mientras mayor es la concentración de proteínas mayor es la estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la fase líquida y por ende el grosor de la película adsorbida. la texturización de éstas es de gran importancia ya que proporciona cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base de proteínas (por ejemplo. proteínas del lactosuero. Disolventes orgánicos: como por ejemplo los alcoholes superiores. A continuación. Proceso de hilado o formación de fibras Los concentrados proteicos deben contener al menos un 90% de proteína. La gran capacidad de absorción de agua y la poca solubilidad que presentan se explica por la composición característica de estas proteínas. Esta cristalización parcial permite aumentar la firmeza mecánica y el carácter masticable pero puede disminuir ligeramente la capacidad de retención de agua. Formación de Masa Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua y a temperatura ambiente. b. Estas fibras se comprimen para eliminar parcialmente el agua y favorecer la adhesión. se pueden incorporar agentes ligantes y otros aditivos alimenticios como aromatizantes. se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro. las moléculas proteicas están desdobladas y orientadas en la dirección del flujo al pasar por la hilera. se hace pasar la disolución proteica a través de unos orificios bajo presión para conseguir una alineación de las fibras. Posteriormente. con lo que disminuye la solubilidad en disoluciones acuosas. se logra el total desdoblamiento de las cadenas polipeptídicas.a. ya que tienen gran cantidad de aminoácidos con tendencia a formar puentes de hidrógeno y pocos aminoácidos ionizables. La solución proteica hidratada se somete a presiones y temperaturas elevadas durante un corto período de tiempo hasta conseguir una pasta viscosa. forman una masa viscoelástica con unas propiedades especiales que son la base de la panificación. Química de los alimentos Ing. Extrusión termoplástica En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de proteína (50-70%). Elena Chau L . a continuación. formándose una red estructural tridimensional y viscoelástica. En primer lugar hay un desplegamiento de las moléculas que se consigue por repulsión electrostática (aumentando el pH). 8. Así. Y una viscosidad elevada. Antes del calentamiento. Con este método no se forman fibras bien definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa que después de rehidratadas poseen una estructura masticable. Cuando la masa proteica está fría adquiere una estructura fibrosa y elástica con una masticabilidad parecida a la de la carne. Las proteínas coaguladas se estiran mediante un sistema de rodillos como si fueran fibras favoreciendo así la formación de enlaces intermoleculares. se calientan: y trocean. El comportamiento particular de estas proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado. se favorece la coagulación de las proteínas potenciando la interacción proteína-proteína mediante el aumento de la concentración salina y ajustando el pH al punto isoeléctrico. Las diferencias entre los distintos tipos de harina radica en la distinta proporción de las proteínas del gluten: gluteninas y gliadinas. Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de proteínas para obtener una buena masa de panadería. etc. De esta forma. extensibilidad y expansión de la masa. En este momento. se somete a una extrusión rápida a través de una hilera (placa perforada) volviendo a la presión atmosférica. con lo que el agua se evapora instantáneamente. saborizantes. A continuación. Una buena texturización por extrusión requiere proteínas con una solubilidad inicial apropiada y un elevado peso molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y plásticas adecuadas de la mezcla de proteínas y polisacáridos a su paso por la placa perforada. Las gluteninas proporcionan elasticidad y cohesión a la masa panaria mientras que las gliadinas son las responsables de la fluidez.
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